氨基酸

1827年,AugusteArthur Plisson和étienne Ossian Henry通过水解1806年从芦笋汁中分离出的芦笋胺（asparagine）,首次发现了天冬氨酸。他们最初的方法是用氢氧化铅,但现在更常用其他各种酸或碱来代替。 而后陆续有几个氨基酸被单独发现,而最后确立氨基酸的命名则是在1900年左右通过化学家在实验室水解不同的蛋白,得到了很多种不同的氨基酸,就是有一个氨基一个羧基和一个侧链的结构的物质。1820年在蛋白质的水解产物中发现了结构最简单的甘氨酸。

1935年发现最后一种氨基酸苏氨酸,1940年代,人类已发现自然界中存在20余种氨基酸。赖氨酸是Drech-sel于1889年首先从酪蛋白上分离出来的。

2022年6月6日,据日本经济新闻报道,日本宇宙航空研究开发机构的小行星探测器“隼鸟2号”从小行星“龙宫”带回地球的沙子样本中,发现了“生命之源”——氨基酸。这是首次在地球以外确认氨基酸的存在。

工业发展历史

世界上最早从事氨基酸工业化生产的是日本味之素公司的创造人池田菊苗。他于20世纪40年代初在实验室中偶然发现：在海带浸泡液中可提取出一种白色针状结晶物。该物质具有强烈鲜味,分析结果表明它是谷氨酸的一种钠盐。池田菊苗最后终于找到一种工业化生产味之素的新途径即利用小麦粉加工淀粉后剩下的“面筋”为原料,首先用盐酸将其水解得到谷氨酸,然后加入纯碱中和即可得到食品级的谷氨酸钠。

谷氨酸是世界上第一个工业化生产的氨基酸单一产品。此后,科学家利用蛋白质水解法可将羽毛、人发、猪血等原料水解成为氨基酸,但这些氨基酸多为“DL混合型氨基酸”其拆分十分困难。

在60年代确立的工业微生物发酵法使氨基酸工业开始起飞。此后许多种常用氨基酸品种（其中包括：谷氨酸、赖氨酸、苏氨酸、苯丙氨酸等等）均可利用微生物发酵法生产,从而使其产量大增,成本大为下降。

氨基酸通常为无色晶体,熔点超过200℃,比一般有机化合物的熔点高很多。α-氨基酸有酸、甜、苦、鲜4种不同味感。谷氨酸单钠和甘氨酸是用量最大的鲜味调味料。氨基酸一般易溶于水、酸溶液和碱溶液中,不溶或微溶于乙醇或乙醚等有机溶剂。氨基酸在水中的溶解度差别很大,例如酪氨酸的溶解度最小,25℃时,100g水中酪氨酸仅溶解0.045g,但在热水中酪氨酸的溶解度较大。赖氨酸和精氨酸常以盐酸盐的形式存在,因为它们极易溶于水,因潮解而难以制得结晶。

色泽和颜色：

各种常见的氨基酸易成为无色结晶,结晶形状因氨基酸的结构不同而有所差异。如L-谷氨酸为四角柱形结晶,D-谷氨酸则为菱形片状结晶。

熔点：

氨基酸结晶的熔点较高,一般在200～300℃,许多氨基酸在达到或接近熔点时会分解成胺和CO2。

溶解度：

绝大部分氨基酸都能溶于水。不同氨基酸在水中的溶解度有差别,如赖氨酸、精氨酸、脯氨酸的溶解度较大,酪氨酸、半胱氨酸、组氨酸的溶解度很小。各种氨基酸都能溶于强碱和强酸中。但氨基酸不溶或微溶于乙醇。

味感：

氨基酸及其衍生物具有一定的味感,如酸、甜、苦、咸等。其味感的种类与氨基酸的种类、立体结构有关。从立体结构上讲,一般来说,D-型氨基酸都具有甜味,其甜味强度高于相应的L-型氨基酸。

紫外吸收特性：

各种常见的氨基酸对可见光均无吸收能力。但酪氨酸、色氨酸和苯丙氨酸在紫外光区具有明显的光吸收现象。而大多数蛋白质中都含有这3种氨基酸,尤其是酪氨酸。因此,可以利用280nm波长处的紫外吸收特性定量检测蛋白质的含量。

氨基酸的一个重要光学性质是对光有吸收作用。20种Pr-AA在可见光区域均无光吸收,在远紫外区（小于220nm）均有光吸收,在紫外区（近紫外区）（220nm～300nm）只有三种AA有光吸收能力,这三种氨基酸是苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸,因为它们的R基含有苯环共轭双键系统。

苯丙AA最大光吸收在259nm、酪AA在278nm、色AA在279nm,蛋白质一般都含有这三种AA残基,所以其最大光吸收在大约280nm波长处,因此能利用分光光度法很方便的测定蛋白质的含量。分光光度法测定蛋白质含量的依据是朗伯—比尔定律。在280nm处蛋白质溶液吸光值与其浓度成正比。

化学性质

氨基的反应：酰化反应；与亚硝酸反应；与醛反应；磺酰化反应；与DNFB反应；成盐反应。

羧基的反应氨基酸的羧基和其他羧酸一样,在一定条件下可以发生酰化、酯化、脱羧和成盐反应。

与水合茚三酮反应：α-氨基酸与水合茚三酮在弱酸性溶液中共热,经氧化脱氨生成相应的α-酮酸,进一步脱羧形成醛,水合茚三酮被还原成还原型茚三酮,在弱酸性溶液中,还原型茚三酮、氨基酸脱下来的氨再与另一个水合茚三酮反应缩合生成蓝紫色复合物,脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质,其余的α-氨基酸与茚三酮反应均产生蓝紫色物质。这个颜色反应常被用于α-氨基酸的比色测定和色层分析的显色。

酸碱

1、两性解离与等电点

氨基酸在水溶液或结晶内基本上均以兼性离子或偶极离子的形式存在。所谓两性离子是指在同一个氨基酸分子上带有能释放出质子的NH3+缬氨酸离子和能接受质子的COO-负离子,因此氨基酸是两性电解质。

氨基酸的等电点：氨基酸的带电状况取决于所处环境的pH值,改变pH值可以使氨基酸带正电荷或负电荷,也可使它处于正负电荷数相等,即净电荷为零的两性离子状态。使氨基酸所带正负电荷数相等即净电荷为零时的溶液pH值称为该氨基酸的等电点。

氨基酸分子中同时含有酸性基团和碱性基团,因此,氨基酸既能和较强的酸反应。也能与较强的碱反应而生成稳定的盐,具有两性化合物的特征。

当调节某一种氨基酸溶液的pH为一定值时,该种氨基酸刚好以偶极离子形式存在,在电场中,既不向负极移动,也不向正极移动,即此时其所带的正、负电荷数相等,净电荷为零,呈电中性,此时此溶液的pH称为该氨基酸的等电点,通常用pI表示。在等电点时,氨基酸主要以偶极离子的形式存在。当氨基酸溶液的pH大于pI时（如加入碱）,氨基酸中的一NH3+给出质子,平衡右移,这时氨基酸主要以阴离子形式存在,若在电场中,则向正极移动。反之,当溶液的pH小于pI时（如加入酸）,氨基酸中的一COO-结合质子,使平衡左移,这时氨基酸主要以阳离子形式存在,若在电场中,则向负极移动。

各种氨基酸由于其组成和结构的不同,而具有不同的等电点。中性氨基酸的等电点小于7,一般为5.0～6.5。酸性氨基酸的等电点为3左右。碱性氨基酸的等电为7.58～10.8。带电颗粒在电场的作用下,向着与其电性相反的电极移动,称为电泳。由于各种氨基酸的相对分子质量和pI不同,在相同pH的缓冲溶液中,不同的氨基酸不仅带的电荷状况有差异,而且在电场中的泳动方向和速率也往往不同。因此,基于这种差异,可用电泳技术分离氨基酸的混合物。例如,天冬氨酸和精氨酸的混合物置于电泳支持介质（滤纸或凝胶）中央,调节溶液的pH至6.02（为缓冲溶液）时,此时天冬氨酸（pI=2.98）带负电荷,在电场中向正极移动,而精氨酸（pI=10.76）带正电荷,向负极移动。

2、解离常数

解离式中K1和K2′分别代表α－碳原子上-COOH和-NH3的表现解离常数。在生化上,解离常数是在特定条件下（一定溶液浓度和离子强度）测定的。等电点的计算可由其分子上解离基团的表观解离常数来确定。

各种氨基酸的结构、名称、缩写符号以及他们的物理性质

注： 非α位羧基取代基的pK; 非α位碱性取代基的pK。

3、多氨基（碱性氨基酸）和多羧基（酸性氨基酸）氨基酸的解离

解离原则：先解离α-COOH,随后其他-COOH；然后解离α-NH3+,随后其他-NH2。总之羧基解离度大于氨基,α-C上基团大于非α-C上同一基团的解离度。等电点的计算：首先写出解离方程,两性离子左右两端的表观解离常数的对数的算术平均值。一般pI值等于两个相近pK值之和的一半。如天冬氨酸、赖氨酸。

4、氨基酸的酸碱滴定曲线

以甘氨酸为例：摩尔甘氨酸溶于水时,溶液pH为5.97,分别用标准NaOH和HCl滴定,以溶液pH值为纵坐标,加入HCl和NaOH的摩尔数为横坐标作图,得到滴定曲线。该曲线一个十分重要的特点就是在pH=2.34和pH=9.60处有两个拐点,分别为其pK1和pK2。

对应密码子表

密码子,RNA分子中每相邻的三个核苷酸编成一组,在蛋白质合成时,代表某一种氨基酸。科学家已经发现,信使RNA在细胞中能决定蛋白质分子中的氨基酸种类和排列次序。也就是说,信使RNA分子中的四种核苷酸（碱基）的序列能决定蛋白质分子中的20种氨基酸的序列。碱基数目与氨基酸种类、数目的对应关系是怎样的呢？为了确定这种关系,研究人员在试管中加入一个有120个碱基的信使RNA分子和合成蛋白质所需的一切物质,结果产生出一个含40个氨基酸的多肽分子。可见,信使RNA分子上的三个碱基能决定一个氨基酸。

密码子

注：

①在遗传密码中,硒半胱氨酸的编码是UGA（即乳白密码子）,通常用作终止密码子。但如果在mRNA中有一个硒半胱氨酸插入序列（SElenoCysteine Insertion Sequence, SECIS）,UGA就用作硒半胱氨酸的编码。

②吡咯赖氨酸在产甲烷菌的甲胺甲基转移酶中发现,是人类已知的第22种参与蛋白质生物合成的氨基酸,与标准氨基酸不同的是,它由终止密码子UAG的有义编码形成。

组成蛋白质的大部分氨基酸是以埃姆登-迈耶霍夫（Embden－Meyerhof）途径与柠檬酸循环的中间物为碳链骨架生物合成的。例外的是芳香族氨基酸、组氨酸,前者的生物合成与磷酸戊糖的中间物赤藓糖-4-磷酸有关,后者是由ATP与磷酸核糖焦磷酸合成的。微生物和植物能在体内合成所有的氨基酸,动物有一部分氨基酸不能在体内合成（必需氨基酸）。

必需氨基酸一般由碳水化合物代谢的中间物,经多步反应（6步以上）而进行生物合成的,非必需氨基酸的合成所需的酶约14种,而必需氨基酸的合成则需要更多的,约有60种酶参与。生物合成的氨基酸除作为蛋白质的合成原料外,还用于生物碱、木质素等的合成。另一方面,氨基酸在生物体内由于氨基转移或氧化等生成酮酸而被分解,或由于脱羧转变成胺后被分解。

侧链基团分类

非极性氨基酸（疏水氨基酸）共9种：

丙氨酸（Ala）；缬氨酸（Val）；亮氨酸（Leu）；异亮氨酸（Ile）脯氨酸（Pro）；苯丙氨酸（Phe）；色氨酸（Trp）；蛋氨酸（Met）；甘氨酸（Gly）

极性氨基酸（亲水氨基酸）共13种：

极性不带电荷（中性氨基酸）：丝氨酸（Ser）；苏氨酸（Thr）；半胱氨酸（Cys）；酪氨酸（Tyr）；天冬酰胺（Asn）；谷氨酰胺（Gln）；硒半胱氨酸（Sec）；吡咯赖氨酸（Pyl）

极性带正电荷的氨基酸（碱性氨基酸）：赖氨酸（Lys）；精氨酸（Arg）；组氨酸（His）

极性带负电荷的氨基酸（酸性氨基酸）：天冬氨酸（Asp）；谷氨酸（Glu）。

化学结构分类

脂肪族氨基酸：丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、蛋氨酸、天冬氨酸、谷氨酸、赖氨酸、精氨酸、甘氨酸、丝氨酸、苏氨酸、半胱氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、硒半胱氨酸

芳香族氨基酸：苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸

杂环氨基酸：组氨酸、脯氨酸、吡咯酪氨酸

杂环亚氨基酸：脯氨酸

营养学分类

1、必需氨基酸（essentialamino acid）：指人体（或其它脊椎动物）不能合成或合成速度远不适应机体的需要,必需由食物蛋白供给,这些氨基酸称为必需氨基酸。成人必需氨基酸的需要量约为蛋白质需要量的20%～37%。共有8种其作用分别是：

赖氨酸：促进大脑发育，是肝及胆的组成成分，能促进脂肪代谢，调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢，防止细胞退化；
色氨酸：促进胃液及胰液的产生；
苯丙氨酸：参与消除肾及膀胱功能的损耗；
蛋氨酸（甲硫氨酸）：参与组成血红蛋白、组织与血清，有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能；
苏氨酸：有转变某些氨基酸达到平衡的功能；
异亮氨酸：参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢；脑下腺属总司令部作用于甲状腺、性腺；
亮氨酸：作用平衡异亮氨酸；
缬氨酸：作用于黄体、乳腺及卵巢。

2、半必需氨基酸和条件必需氨基酸：

精氨酸：精氨酸与脱氧胆酸制成的复合制剂（明诺芬）是主治梅毒、病毒性黄疸等病的有效药物。

组氨酸：可作为生化试剂和药剂,还可用于治疗心脏病、贫血、风湿性关节炎等的药物。

人体虽能够合成精氨酸和组氨酸,但通常不能满足正常的需要,因此,又被称为半必需氨基酸或条件必需氨基酸,在幼儿生长期这两种是必需氨基酸。人体对必需氨基酸的需要量随着年龄的增加而下降,成人比婴儿显著下降。（近年很多资料和教科书将组氨酸划入成人必需氨基酸）

3、非必需氨基酸（nonessentialaminoacid）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成,不需要从食物中获得的氨基酸。例如甘氨酸、丙氨酸等氨基酸。

蛋白质在食物营养中的作用是显而易见的,但它在人体内并不能直接被利用,而是通过变成氨基酸小分子后被利用的。即它在人体的胃肠道内并不直接被人体所吸收,而是在胃肠道中经过多种消化酶的作用,将高分子蛋白质分解为低分子的多肽或氨基酸后,在小肠内被吸收,沿着肝门静脉进入肝脏。一部分氨基酸在肝脏内进行分解或合成蛋白质；另一部分氨基酸继续随血液分布到各个组织器官,任其选用,合成各种特异性的组织蛋白质。

在正常情况下,氨基酸进入血液中与其输出速度几乎相等,所以正常人血液中氨基酸含量相当恒定。如以氨基氮计,每百毫升血浆中含量为4～6毫克,每百毫升血球中含量为6.5～9.6毫克。饱餐蛋白质后,大量氨基酸被吸收,血中氨基酸水平暂时升高,经过6～7小时后,含量又恢复正常。说明体内氨基酸代谢处于动态平衡,以血液氨基酸为其平衡枢纽,肝脏是血液氨基酸的重要调节器。因此,食物蛋白质经消化分解为氨基酸后被人体所吸收,抗体利用这些氨基酸再合成自身的蛋白质。人体对蛋白质的需要实际上是对氨基酸的需要。

当每日膳食中蛋白质的质和量适宜时,摄入的氮量由粪、尿和皮肤排出的氮量相等,称之为氮的总平衡。实际上是蛋白质和氨基酸之间不断合成与分解之间的平衡。正常人每日食进的蛋白质应保持在一定范围内,突然增减食入量时,机体尚能调节蛋白质的代谢量维持氮平衡。食入过量蛋白质,超出机体调节能力,平衡机制就会被破坏。完全不吃蛋白质,体内组织蛋白依然分解,持续出现负氮平衡,如不及时采取措施纠正,终将导致抗体死亡。

氨基酸分解代谢所产生的α-酮酸,随着不同特性,循糖或脂的代谢途径进行代谢。α-酮酸可再合成新的氨基酸,或转变为糖或脂肪,或进入三羧循环,氧化分解成CO2和H2O,并放出能量。

某些氨基酸分解代谢过程中产生含有一个碳原子的基团,包括甲基、亚甲基、甲烯基、甲炔基、甲酚基及亚氨甲基等。

一碳单位具有以下两个特点：1.不能在生物体内以游离形式存在；2.必须以四氢叶酸为载体。能生成一碳单位的氨基酸有：丝氨酸、色氨酸、组氨酸、甘氨酸。另外蛋氨酸（甲硫氨酸）可通过S-腺苷甲硫氨酸（SAM）提供“活性甲基”（一碳单位）,因此蛋氨酸也可生成一碳单位。一碳单位的主要生理功能是作为嘌呤和嘧啶的合成原料,是氨基酸和核苷酸联系的纽带。

参与构成酶、激素、部分维生素。酶的化学本质是蛋白质（氨基酸分子构成）,如淀粉酶、胃蛋白酶、胆碱脂酶、碳酸酐酶、转氨酶等。含氮激素的成分是蛋白质或其衍生物,如生长激素、促甲状腺激素、肾上腺素、胰岛素、促肠液激素等。有的维生素是由氨基酸转变或与蛋白质结合存在。酶、激素、维生素在调节生理机能、催化代谢过程中起着十分重要的作用。

主要作用

氨基酸通过肽键连接起来成为肽与蛋白质。氨基酸、肽与蛋白质均是有机生命体组织细胞的基本组成成分,对生命活动发挥着举足轻重的作用。

某些氨基酸除可形成蛋白质外,还参与一些特殊的代谢反应,表现出某些重要特性。

1、赖氨酸

赖氨酸为碱性必需氨基酸。由于谷物食品中的赖氨酸含量甚低,且在加工过程中易被破坏而缺乏,故称为第一限制性氨基酸。

赖氨酸可以调节人体代谢平衡。赖氨酸为合成肉碱提供结构组分,而肉碱会促使细胞中脂肪酸的合成。往食物中添加少量的赖氨酸,可以刺激胃蛋白酶与胃酸的分泌,提高胃液分泌功效,起到增进食欲、促进幼儿生长与发育的作用。赖氨酸还能提高钙的吸收及其在体内的积累,加速骨骼生长。如缺乏赖氨酸,会造成胃液分沁不足而出现厌食、营养性贫血,致使中枢神经受阻、发育不良。

赖氨酸在医药上还可作为利尿剂的辅助药物,治疗因血中氯化物减少而引起的铅中毒现象,还可与酸性药物（如水杨酸等）生成盐来减轻不良反应,与蛋氨酸合用则可抑制重症高血压病。

单纯性疱疹病毒是引起唇疱疹、热病性疱疹与生殖器疱疹的原因,而其近属带状疱疹病毒是水痘、带状疱疹和传染性单核细胞增生症的致病者。印第安波波利斯Lilly研究室在1979年发表的研究表明,补充赖氨酸能加速疱疹感染的康复并抑制其复发。

长期服用赖氨酸可拮抗另一个氨基酸――精氨酸,而精氨酸能促进疱疹病毒的生长。

2、蛋氨酸

蛋氨酸是含硫必需氨基酸,与生物体内各种含硫化合物的代谢密切相关。当缺乏蛋氨酸时,会引起食欲减退、生长减缓或不增加体重、肾脏肿大和肝脏铁堆积等现象,最后导致肝坏死或纤维化。

蛋氨酸还可利用其所带的甲基,对有毒物或药物进行甲基化而起到解毒的作用。因此,蛋氨酸可用于防治慢性或急性肝炎、肝硬化等肝脏疾病,也可用于缓解砷、三氯甲烷、四氯化碳、苯、吡啶和喹啉等有害物质的毒性反应。

3、色氨酸

色氨酸可转化生成人体大脑中的一种重要神经传递物质――5–羟色胺,而5–羟色胺有中和肾上腺素与去甲肾上腺素的作用,并可改善睡眠的持续时间。当动物大脑中的5–羟色胺含量降低时,表现出异常的行为,出现神经错乱的幻觉以及失眠等。此外,5–羟色胺有很强的血管收缩作用,可存在于许多组织,包括血小板和肠粘膜细胞中,受伤后的机体会通过释放5–羟色胺来止血。医药上常将色氨酸用作抗闷剂、抗痉挛剂、胃分泌调节剂、胃粘膜保护剂和强抗昏迷剂等。

4、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸和苏氨酸

缬氨酸、亮氨酸与异亮氨酸均属支链氨基酸,同时都是必需氨基酸。当缬氨酸不足时,大鼠中枢神经系统功能会发生紊乱,共济失调而出现四肢震颤。通过解剖切片脑组织,发现有红核细胞变性现象,晚期肝硬化病人因肝功能损害,易形成高胰岛素血症,致使血中支链氨基酸减少,支链氨基酸和芳香族氨基酸的比值由正常人的3.0~3.5降至1.0~1.5,故常用缬氨酸等支链氨基酸的注射液治疗肝功能衰竭等疾病。此外,它也可作为加快创伤愈合的治疗剂。

亮氨酸可用于诊断和治疗小儿的突发性高血糖症,也可用作头晕治疗剂及营养滋补剂。异亮氨酸能治疗神经障碍、食欲减退和贫血,在肌肉蛋白质代谢中也极为重要。

苏氨酸是必需氨基酸之一,参与脂肪代谢,缺乏苏氨酸时出现肝脂肪病变。

5、天冬氨酸、天冬酰胺

天冬氨酸通过脱氨生成草酰乙酸而促进三羧酸循环,故是三羧酸循环中的重要成分。天冬氨酸也与鸟氨酸循环密切相关,担负着使血液中的氨转变为尿素排泄出去的部分工作。同时,天冬氨酸还是合成乳清酸等核酸前体物质的原料。

通常将天冬氨酸制成钙、镁、钾或铁等的盐类后使用。因为这些金属在与天冬氨酸结合后,能通过主动运输途径透过细胞膜进入细胞内发挥作用。天冬氨酸钾盐与镁盐的混合物,主要用于消除疲劳,临床上用来治疗心脏病、肝病、糖尿病等疾病。天冬氨酸钾盐可用于治疗低钾症,铁盐可治疗贫血。

不同癌细胞的增殖需要消耗大量某种特定的氨基酸。寻找这种氨基酸的类似物――代谢拮抗剂,被认为是治疗癌症的一种有效手段。天冬酰胺酶能阻止需要天冬酰胺的癌细胞（白血病）的增殖。天冬酰胺的类似物S–氨甲酰基–半胱氨酸经动物试验对抗白血病有明显的效果。已试制的氨基酸类抗癌物有10多种,如N–乙酰–L–苯丙氨酸、N–乙酰–L–缬氨酸等,其中有的对癌细胞的抑制率可高达95%以上。

6、胱氨酸、半胱氨酸

胱氨酸及半胱氨酸是含硫的非必需氨基酸,可降低人体对蛋氨酸的需要量。胱氨酸是形成皮肤不可缺少的物质,能加速烧伤伤口的康复及放射性损伤的化学保护,刺激红、白细胞的增加。

半胱氨酸所带的巯基（－SH）具有许多生理作用,可缓解有毒物或有毒药物（酚、苯、萘、氰离子）的中毒程度,对放射线也有防治效果。半胱氨酸的衍生物N–乙酰–L–半胱氨酸,由于巯基的作用,具有降低粘度的效果,可作为粘液溶解剂,用于防治支气管炎等咳痰的排出困难。此外,半胱氨酸能促进毛发的生长,可用于治疗秃发症。其他衍生物,如L–半胱氨酸甲酯盐酸盐可用于治疗支气管炎、鼻粘膜渗出性发炎等。

7、甘氨酸

甘氨酸是最简单的氨基酸,它可由丝氨酸失去一个碳而生成。甘氨酸参与嘌呤类、卟啉类、肌酸和乙醛酸的合成,乙醛酸因其氧化产生草酸而促使遗传病草酸尿的发生。此外,甘氨酸可与种类繁多的物质结合,使之由胆汁或尿中排出。此外,甘氨酸可提供非必需氨基酸的氮源,改进氨基酸注射液在体内的耐受性。将甘氨酸与谷氨酸、丙氨酸一起使用,对防治前列腺肥大并发症、排尿障碍、频尿、残尿等症状颇有效果。

8、组氨酸

组氨酸对成人为非必需氨酸,但对幼儿却为必需氨基酸。在慢性尿毒症患者的膳食中添加少量的组氨酸,氨基酸结合进入血红蛋白的速度增加,肾原性贫血减轻,所以组氨酸也是尿毒症患者的必需氨基酸。

组氨酸的咪唑基能与Fe2+或其他金属离子形成配位化合物,促进铁的吸收,因而可用于防治贫血。组氨酸能降低胃液酸度,缓和胃肠手术的疼痛,减轻妊娠期呕吐及胃部灼热感,抑制由植物神经紧张而引起的消化道溃烂,对过敏性疾病,如哮喘等也有功效。此外,组氨酸可扩张血管,降低血压,临床上用于心绞痛、心功能不全等疾病的治疗。类风湿性关节炎患者血中组氨酸含量显著减少,使用组氨酸后发现其握力、走路与血沉等指标均有好转。

在组氨酸脱羧酶的作用下,组氨酸脱羧形成组胺。组胺具有很强的血管舒张作用,并与多种变态反应及发炎有关。此外,组胺会刺激胃蛋白酶与胃酸。

9、谷氨酸

谷氨酸、天冬氨酸具有兴奋性递质作用,它们是哺乳动物中枢神经系统中含量最高的氨基酸,其兴奋作用仅限于中枢。当谷氨酸含量达9%时,只要增加10–15mol的谷氨酸就可对皮层神经元产生兴奋性影响。因此,谷氨酸对改进和维持脑功能必不可少。

谷氨酸经谷氨酸脱羧酶的脱羧作用而形成γ–氨基丁酸,后者是存在于脑组织中的一种具有抑制中枢神经兴奋作用的物质,当γ–氨基丁酸含量降低时,会影响细胞代谢与细胞功能。

谷氨酸的多种衍生物,如二甲基氨乙醇乙酰谷氨酸,临床上用于治疗因大脑血管障碍而引起的运动障碍、记忆障碍和脑炎等。γ–氨基丁酸对记忆障碍、言语障碍、麻痹和高血压等有效,γ–氨基β–羟基丁酸对局部麻痹、记忆障碍、言语障碍、本能性肾性高血压、羊癫疯和精神发育迟缓等有效。

谷氨酸与天冬氨酸一样,也与三羧酸循环有密切的关系,可用于治疗肝昏迷等症。谷氨酸的酰胺衍生物――谷氨酰胺,对胃溃疡有明显的效果,其原因是谷氨酰胺的氨基转移到葡萄糖上,生成消化器粘膜上皮组织粘蛋白的组成成分葡萄糖胺。

10、丝氨酸、丙氨酸与脯氨酸

丝氨酸是合成嘌呤、胸腺嘧淀与胆碱的前体,丙氨酸对体内蛋白质合成过程起重要作用,它在体内代谢时通过脱氨生成酮酸,按照葡萄糖代谢途径生成糖。脯氨酸分子中吡咯环在结构上与血红蛋白密切相关。羟脯氨酸是胶原的组成成分之一。体内脯氨酸、羟脯氨酸浓度不平衡会造成牙齿、骨骼中的软骨及韧带组织的韧性减弱。脯氨酸衍生物和利尿剂配合,具有抗高血压作用。

牛 磺 酸

牛磺酸是牛黄的组成成分。

牛磺酸普遍存在于动物乳汁、脑与心脏中,在肌肉中含量最高,以游离形式存在,不参与蛋白质代谢。植物中仅存在藻类,高等植物中尚未发现。体内牛磺酸是由半胱氨酸代谢而来的。

牛磺酸的缺乏会影响到生长、视力、心脏与脑的正常生长。

被细菌感染的病人,由于细菌的大量繁殖消耗了体内的牛磺酸,也会形成牛磺酸缺乏,发生眼底视网膜电流图的变化,而补充牛磺酸后会使眼底的病变好转由于人类只能有限地合成牛磺酸,因此膳食中的牛磺酸就显得非常重要。

奶制品中牛磺酸的含量很低。禽类中,黑色禽肉的牛磺酸含量要比白色肉的高。海产品与禽、畜类比较,以海产品中的牛磺酸含量最高,如牡蛎、蛤蜊与淡菜中牛磺酸可高达400mg/100g以上,同时加热烹调对其牛磺酸的含量没有什么影响。日常的各种食物,包括谷物、水果和蔬菜等,都不含牛磺酸。

精 氨 酸

（一） 精氨酸是鸟氨酸循环中的一个组成成分,具有极其重要的生理功能。多吃精氨酸,可以增加肝脏中精氨酸酶的活性,有助于将血液中的氨转变为尿素而排泄出去。所以,精氨酸对高氨血症、肝脏机能障碍等疾病颇有效果。

精氨酸是一种双基氨基酸,对成人来说虽然不是必需氨基酸,但在有些情况如机体发育不成熟或在严重应激条件下,如果缺乏精氨酸,机体便不能维持正氮平衡与正常的生理功能。病人若缺乏精氨酸会导致血氨过高,甚至昏迷。婴儿若先天性缺乏尿素循环的某些酶,精氨酸对其也是必需的,否则不能维持其正常的生长与发育。

精氨酸的重要代谢功能是促进伤口的愈合作用,它可促进胶原组织的合成,故能修复伤口。在伤口分泌液中可观察到精氨酸酶活性的升高,这也表明伤口附近的精氨酸需要量大增。精氨酸能促进伤口周围的微循环而促使伤口早日痊愈。

精氨酸的免疫调节功能,可防止胸腺的退化（尤其是受伤后的退化）,补充精氨酸能增加胸腺的重量,促进胸腺中淋巴细胞的生长。

补充精氨酸还能减少患肿瘤动物的体积,降低肿瘤的转移率,提高动物的活存时间与存活率。

在免疫系统中,除淋巴细胞外,吞噬细胞的活力也与精氨酸有关。加入精氨酸后,可活化其酶系统,使之更能杀死肿瘤细胞或细菌等靶细胞。

医疗作用

在医疗中的应用

氨基酸在医药上主要用来制备复方氨基酸输液,也用作治疗药物和用于合成多肽药物。用作药物的氨基酸有一百几十种,其中包括构成蛋白质的氨基酸有20种和构成非蛋白质的氨基酸有100多种。

由多种氨基酸组成的复方制剂在现代静脉营养输液以及“要素饮食”疗法中占有非常重要的地位,对维持危重病人的营养,抢救患者生命起积极作用,成为现代医疗中不可少的医药品种之一。

谷氨酸、精氨酸、天门冬氨酸、胱氨酸、L－多巴等氨基酸单独作用治疗一些疾病,主要用于治疗肝病疾病、消化道疾病、脑病、心血管病、呼吸道疾病以及用于提高肌肉活力、儿科营养和解毒等。此外氨基酸衍生物在癌症治疗上出现了希望。

物质基础

正如恩格斯所说：“蛋白质是生命的物质基础,生命是蛋白质存在的一种形式。”如果人体内缺少蛋白质,轻者体质下降,发育迟缓,抵抗力减弱,贫血乏力,重者形成水肿,甚至危及生命。一旦失去了蛋白质,生命也就不复存在,故有人称蛋白质为“生命的载体”。可以说,它是生命的第一要素。

蛋白质的基本单位是氨基酸。如果人体缺乏任何一种必需氨基酸,就可导致生理功能异常,影响机体代谢的正常进行,最后导致疾病。即使缺乏某些非必需氨基酸,会产生机体代谢障碍。精氨酸和瓜氨酸对形成尿素十分重要；胱氨酸摄入不足就会引起胰岛素减少,血糖升高。又如创伤后胱氨酸和精氨酸的需要量大增,如缺乏,即使热能充足仍不能顺利合成蛋白质。

食物

成人必需氨基酸的需要量约为蛋白质需要量的20%～37%。

氨基酸在食品中的作用不可忽视,有的是调味剂,有的是营养强化剂,有的可起增香作用等。

1．氨基酸的味

大多数氨基酸都有味感,在食品中起着酸、甜、苦、涩等味的作用。色氨酸无毒,甜度强,它及其衍生物是很有发展前途的甜味剂。还有一些水溶性小的氨基酸具有苦味,是食品加工中蛋白质水解的产物。

谷氨酸主要存在于植物蛋白中,可用小麦产面筋蛋白水解得到。谷氨酸具有酸味和鲜味两种味,其中以酸味为主。当加碱适当中和后生成谷氨酸钠盐；生成盐以后,谷氨酸的酸味消失,鲜味增强。谷氨酸钠是广泛使用的鲜味剂——味精的主要成分。

2．风味的前提物质之一

氨基酸与糖类物质发生羰氨反应是食品加工中重要的香气和上色的重要原因,在反应过程中消耗了一部分氨基酸和糖,生成了风味物质。氨基酸也会加热分解生成某些风味物质,或在细菌的分解下产生具有异味的物质,所以氨基酸是风味物质的前提物质,也是腐败菌的营养物质。

蛋白质是一类大分子物质,可以在酸、碱或蛋白酶的作用下水解为小分子物质：蛋白质彻底水解后,能得到其基本组成单位——氨基酸（amino acid）。存在于自然界中的氨基酸有300余种,但是参与构成蛋白质的氨基酸通常有20种,并且它们均属于L-α-氨基酸（甘氨酸除外）。这些氨基酸以不同的连接顺序通过肽键连接起来构成蛋白质。

代谢途径

氨基酸参与代谢的具体途径有以下几条：

主要在肝脏中进行：包括如下几种过程：

1、氧化脱氨基作用：第一步,脱氢,生成亚胺；第二步,水解。生成的H2O2有毒,在过氧化氢酶催化下,生成H2O和O2,解除对细胞的毒害。

2、非氧化脱氨基作用：①还原脱氨基（严格无氧条件下）；②水解脱氨基；③脱水脱氨基；④脱巯基脱氨基；⑤氧化-还原脱氨基,两个氨基酸互相发生氧化还原反应,生成有机酸、酮酸、氨；⑥脱酰胺基作用。

3、转氨基作用：转氨作用是氨基酸脱氨的重要方式,除Gly、Lys、Thr、Pro外,大部分氨基酸都能参与转氨基作用。α-氨基酸和α-酮酸之间发生氨基转移作用,结果是原来的氨基酸生成相应的酮酸,而原来的酮酸生成相应的氨基酸。

4、联合脱氨基作用：单靠转氨基作用不能最终脱掉氨基,单靠氧化脱氨基作用也不能满足机体脱氨基的需要。机体借助联合脱氨基作用可以迅速脱去氨基：1、以谷氨酸脱氢酶为中心的联合脱氨基作用。氨基酸的α-氨基先转到α-酮戊二酸上,生成相应的α-酮酸和Glu,然后在L-Glu脱氨酶催化下,脱氨基生成α-酮戊二酸,并释放出氨。2、通过嘌呤核苷酸循环的联合脱氨基做用。骨骼肌、心肌、肝脏、脑都是以嘌呤核苷酸循环的方式为主。

生物体内大部分氨基酸可进行脱羧作用,生成相应的一级胺。氨基酸脱羧酶专一性很强,每一种氨基酸都有一种脱羧酶,辅酶都是磷酸吡哆醛。氨基酸脱羧反应广泛存在于动、植物和微生物中,有些产物具有重要生理功能,如脑组织中L-Glu脱羧生成r-氨基丁酸,是重要的神经递质。His脱羧生成组胺（又称组织胺）,有降低血压的作用。Tyr脱羧生成酪胺,有升高血压的作用。但大多数胺类对动物有毒,体内有胺氧化酶,能将胺氧化为醛和氨。

因此,氨基酸在人体中的存在,不仅提供了合成蛋白质的重要原料,而且对于促进生长,进行正常代谢、维持生命提供了物质基础。如果人体缺乏或减少其中某一种,人体的正常生命代谢就会受到障碍,甚至导致各种疾病的发生或生命活动终止。

氨基酸是构成生物体蛋白质并同生命活动有关的最基本的物质,是在生物体内构成蛋白质分子的基本单位,与生物的生命活动有着密切的关系。它在抗体内具有特殊的生理功能,是生物体内不可缺少的营养成分之一。

一、构成人体的基本物质,是生命的物质基础

1、构成人体的最基本物质之一

构成人体的最基本的物质,有蛋白质、脂类、碳水化合物、无机盐、维生素、水和食物纤维等。

作为构成蛋白质分子的基本单位的氨基酸,无疑是构成人体内最基本物质之一。

构成人体的氨基酸有20多种,它们是：色氨酸、蛋氨酸、苏氨酸、缬氨酸、赖氨酸、组氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、丙氨酸、苯丙氨酸、胱氨酸、半胱氨酸、精氨酸、甘氨酸、丝氨酸、酪氨酸、3.5.二碘酪氨酸、谷氨酸、天门冬氨酸、脯氨酸、羟脯氨酸、精氨酸、瓜氨酸、乌氨酸等。这些氨基酸存在于自然界中,在植物体内都能合成,而人体不能全部合成。其中8种是人体不能合成的,必需由食物中提供,叫做“必需氨基酸”。这8种必需氨基酸是：色氨酸、苏氨酸、蛋氨酸、缬氨酸、赖氨酸、亮氨酸、异亮氨酸和苯丙氨酸。其他则是“非必需氨基酸”。组氨酸能在人体内合成,但其合成速度不能满足身体需要,有人也把它列为 “必需氨基酸”。胱氨酸、酪氨酸、精氨酸、丝氨酸和甘氨酸长期缺乏可能引起生理功能障碍,而列为“半必需氨基酸”,因为它们在体内虽能合成,但其合成原料是必需氨基酸,而且胱氨酸可取代80%～90%的蛋氨酸,酪氨酸可替代70%～75%的苯丙氨酸,起到必需氨基酸的作用,上述把氨基酸分为“必需氨基酸”、“半必需氨基酸”和“非必需氨基酸”3类,是按其营养功能来划分的；如按其在体内代谢途径可分为“成酮氨基酸”和“成糖氨基酸”；按其化学性质又可分为中性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸,大多数氨基酸属于中性。

2、生命代谢的物质基础

生命的产生、存在和消亡,无一不与蛋白质有关,正如恩格斯所说：“蛋白质是生命的物质基础,生命是蛋白质存在的一种形式。”如果人体内缺少蛋白质,轻者体质下降,发育迟缓,抵抗力减弱,贫血乏力,重者形成水肿,甚至危及生命。一旦失去了蛋白质,生命也就不复存在,故有人称蛋白质为“生命的载体”。可以说,它是生命的第一要素。

蛋白质的基本单位是氨基酸。如果人体缺乏任何一种必需氨基酸,就可导致生理功能异常,影响抗体代谢的正常进行,最后导致疾病。同样,如果人体内缺乏某些非必需氨基酸,会产生抗体代谢障碍。精氨酸和瓜氨酸对形成尿素十分重要；胱氨酸摄入不足就会引起胰岛素减少,血糖升高。又如创伤后胱氨酸和精氨酸的需要量大增,如缺乏,即使热能充足仍不能顺利合成蛋白质。总之,氨基酸在人体内通过代谢可以发挥下列一些作用：①合成组织蛋白质；②变成酸、激素、抗体、肌酸等含氨物质；③转变为碳水化合物和脂肪；④氧化成二氧化碳和水及尿素,产生能量。因此,氨基酸在人体中的存在,不仅提供了合成蛋白质的重要原料,而且对于促进生长,进行正常代谢、维持生命提供了物质基础。如果人体缺乏或减少其中某一种,人体的正常生命代谢就会受到障碍,甚至导致各种疾病的发生或生命活动终止。由此可见,氨基酸在人体生命活动中显得多么需要。

二、在食物营养中的地位和作用

人类为了生存必需摄取食物,以维持抗体正常的生理、生化、免疫机能,以及生长发育、新陈代谢等生命活动,食物在体内经过消化、吸收、代谢,促进抗体生长发育、益智健体、抗衰防病、延年益寿的综合过程称为营养。食物中的有效成分称为营养素。

作为构成人体的最基本的物质的蛋白质、脂类、碳水化合物、无机盐（即矿物质,含常量元素和微量元素）、维生素、水和食物纤维,也是人体所需要的营养素。它们在机体内具有各自独特的营养功能,但在代谢过程中又密切联系,共同参加、推动和调节生命活动。机体通过食物与外界联系,保持内在环境的相对恒定,并完成内外环境的统一与平衡。

氨基酸在这些营养素中起什么作用呢？

1、蛋白质在机体内的消化和吸收是通过氨基酸来完成的

作为机体内第一营养要素的蛋白质,它在食物营养中的作用是显而易见的,但它在人体内并不能直接被利用,而是通过变成氨基酸小分子后被利用的。即它在人体的胃肠道内并不直接被人体所吸收,而是在胃肠道中经过多种消化酶的作用,将高分子蛋白质分解为低分子的多肽或氨基酸后,在小肠内被吸收,沿着肝门静脉进入肝脏。一部分氨基酸在肝脏内进行分解或合成蛋白质；另一部分氨基酸继续随血液分布到各个组织器官,任其选用,合成各种特异性的组织蛋白质。在正常情况下,氨基酸进入血液中与其输出速度几乎相等,所以正常人血液中氨基酸含量相当恒定。如以氨基氮计,每百毫升血浆中含量为4～6毫克,每百毫升血球中含量为6.5～9.6毫克。饱餐蛋白质后,大量氨基酸被吸收,血中氨基酸水平暂时升高,经过6～7小时后,含量又恢复正常。说明体内氨基酸代谢处于动态平衡,以血液氨基酸为其平衡枢纽,肝脏是血液氨基酸的重要调节器。因此,食物蛋白质经消化分解为氨基酸后被人体所吸收,抗体利用这些氨基酸再合成自身的蛋白质。人体对蛋白质的需要实际上是对氨基酸的需要。

2、起氮平衡作用

当每日膳食中蛋白质的质和量适宜时,摄入的氮量由粪、尿和皮肤排出的氮量相等,称之为氮的总平衡。实际上是蛋白质和氨基酸之间不断合成与分解之间的平衡。正常人每日食进的蛋白质应保持在一定范围内,突然增减食入量时,机体尚能调节蛋白质的代谢量维持氮平衡。食入过量蛋白质,超出机体调节能力,平衡机制就会被破坏。完全不吃蛋白质,体内组织蛋白依然分解,持续出现负氮平衡,如不及时采取措施纠正,终将导致抗体死亡。

3、转变为糖或脂肪

氨基酸分解代谢所产生的a－酮酸,随着不同特性,循糖或脂的代谢途径进行代谢。a－酮酸可再合成新的氨基酸,或转变为糖或脂肪,或进入三羧循环氧化分解成CO2和H2O,并放出能量。

4、参与构成酶、激素、部分维生素

酶的化学本质是蛋白质（氨基酸分子构成）,如淀粉酶、胃蛋白酶、胆碱脂酶、碳酸酐酶、转氨酶等。含氮激素的成分是蛋白质或其衍生物,如生长激素、促甲状腺激素、肾上腺素、胰岛素、促肠液激素等。有的维生素是由氨基酸转变或与蛋白质结合存在。酶、激素、维生素在调节生理机能、催化代谢过程中起着十分重要的作用。

5、人体必需氨基酸的需要量

成人必需氨基酸的需要量约为蛋白质需要量的20%,——37%。